蛋白質從核糖體進入內(nèi)質網(wǎng)的方式是什么

是通過共翻譯時易位的方式使這些蛋白質轉運到內(nèi)質網(wǎng)膜上。 蛋白質的易位分為兩步，首先帶有新生肽鏈的核糖體結合到膜上，然后新生肽鏈進入通道并進行易位。核糖體與膜的結合需要信號識別顆粒SRP，因為SRP有兩個功能：能結合新合成分泌蛋白質的信號序列，還可以結合膜上的信號識別受體。因此，當SRP與膜上受體結合后，核糖體結合到膜上，信號肽帶著蛋白質便通過孔道進入了內(nèi)質網(wǎng)中。

木霉的蛋白質分泌途徑

蛋白質的多肽鏈在細胞質中合成并在內(nèi)質網(wǎng)膜易位進入分泌途徑。在真核生物中有兩種類型的蛋白易位過程，即共翻譯轉運和翻譯后轉運，前者在哺乳動物細胞中比較常見，而這兩種類型共存于釀酒酵母中；絲狀真菌中新生多肽的易位主要采用共翻譯轉運方式。

多肽進入內(nèi)質網(wǎng)后，在一系列折疊酶和伴侶蛋白協(xié)助下進行蛋白的正確折疊并裝配成寡聚體，同時新合成的多肽被糖基化，核心N-聚糖結合于內(nèi)質網(wǎng)膜上寡糖轉移酶復合體的一個Asn殘基上。蛋白質在內(nèi)質網(wǎng)與高爾基體之間的運輸是由轉運包被小泡介導的。有COPⅠ和COPⅡ兩種類型包被小泡。COPⅡ包被小泡將初步成熟的蛋白質從內(nèi)質網(wǎng)運輸?shù)礁郀柣w，在COPⅠ包被小泡的幫助下蛋白質穿過高爾基體被運送到反面，同時錯誤折疊的蛋白也會通過COPⅡ小泡被重新運回內(nèi)質網(wǎng)進行重新折疊。T.reesei的基因sarT，是編碼參與蛋白質從內(nèi)質網(wǎng)到高爾基體運輸過程的蛋白質之一，編碼的蛋白質較小，是一種GTP-結合蛋白。來自木霉的該基因編碼序列，與酵母sar1基因有72%的同源性，而與曲霉SAR1蛋白有86%的相似性，說明木霉中存在分泌型小泡（Punt et al.，1996；Saloheimo et al.，1996；Kurzatkowski et al.，1996）。

初步成熟的蛋白質轉運到高爾基體后，繼續(xù)進行翻譯后修飾，例如N-連接的糖基化修飾，O-連接的糖基化修飾和磷酸化等過程。通過超微結構研究，發(fā)現(xiàn)在木霉中存在高爾基體（Ghosh et al.，1990；Kurzatkowski et al.，1996），通過生物化學手段，在其他生物中展示了典型的高爾基體相關酶活性，例如Kex2 蛋白酶（Goller et al.，1997），O-甘露糖基化最后一步反應的發(fā)生（Kruszewska et al.，1989），真菌分泌型蛋白中前體氨基酸序列中的Kex2型蛋白質裂解目標物，這些都確認在木霉中存在高爾基體。在T.reesei中，分泌型蛋白的Kex2-型裂解很重要，如果抑制Kex2 p活性，將導致分泌蛋白的減少，并且非裂解的蛋白在胞內(nèi)同時發(fā)生積累現(xiàn)象（Goller et al.，1997）。最后，通過高爾基體腔體以后，分泌小泡將蛋白質運送到不同的目標位置，例如液泡、細胞質膜、內(nèi)吞體等細胞器，在木霉菌絲生長的頂端，小泡與細胞質膜融合，將分泌蛋白釋放到周質空間（Valkonen et al.，2003）。

過量表達的外源蛋白超出細胞的承受能力，多肽鏈不能及時正確折疊，從而在內(nèi)質網(wǎng)內(nèi)形成錯誤折疊或未折疊的蛋白質積累，會嚴重影響蛋白的轉運和分泌，這是造成外源蛋白產(chǎn)量低的一個重要因素。在表達系統(tǒng)中，轉移到內(nèi)質網(wǎng)的大流量蛋白對蛋白折疊、轉運及合成蛋白的質量控制提出了更高要求。

蛋白通過細胞內(nèi)膜系統(tǒng)的蛋白分泌途徑被分泌到細胞表面，分泌蛋白隨同細胞內(nèi)其他位置比如質膜、液泡或高爾基復合體的蛋白一起通過內(nèi)膜系統(tǒng)轉運（Conesa et al.，2001；Spang，2008；Shoji et al.，2008；Sallese et al.，2009；Hutagalung et al.，2011）。

蛋白質由N-端的信號序列引導進入分泌途徑。在共翻譯轉運中，信號識別顆粒（SRP）識別新生的轉運信號序列，翻譯終止。SRP指導核糖體-mRNA-多肽三元復合體易位到內(nèi)質網(wǎng)膜上。這個復合體由多個蛋白質（包括SEC61）形成一個通道，穿過內(nèi)質網(wǎng)膜。蛋白邊轉錄邊易位，分泌蛋白向內(nèi)質網(wǎng)腔轉移的同時，進行翻譯后修飾。在胞質中通過SEC62-SEC72-SEC73亞復合體介導進行翻譯后修飾活動，同時多肽通過SEC61通道進入內(nèi)質網(wǎng)腔。

在蛋白質分泌途徑中，內(nèi)質網(wǎng)的重要作用是進行蛋白折疊，使蛋白形成正確的構象，在這個過程中有伴侶分子和折疊酶參與，分子伴侶是一類在序列上沒有相關性但有共同功能的蛋白質，它們在細胞內(nèi)幫助其他含多肽的結構完成正確的組裝，而且在組裝完畢后與之分離，不構成這些蛋白質結構執(zhí)行功能時的組分。分子伴侶主要分為伴侶素家族（Chaperonin，Cpn），應激蛋白70家族（Stress-70 Family），應激蛋白90家族（Stress-90 Family）。內(nèi)質網(wǎng)伴侶分子主要是HSP70家族的成員，該家族成員主要以ATP依賴的方式結合未折疊多肽鏈的疏水區(qū)以穩(wěn)定蛋白質的未折疊狀態(tài)，再通過有控制的釋放幫助其折疊，參與受損蛋白降解（Parsell et al.，1993），具有耐熱性（Sung et al.，2001；Montero-Barrientos et al.，2007，2008）。其中最重要的是BiP（綁定蛋白）。內(nèi)質網(wǎng)氧化還原傳輸系統(tǒng)催化形成分泌蛋白的二硫鍵。另外，分子伴侶hsp70 基因也屬于應激蛋白70 家族，是一類分子量約70 KD的高度保守的ATP酶，其功能是提高蛋白對熱激和非生物脅迫的耐性（Miersch et al.，2008；Montero-Barrientos et al.，2008），它被稱為“細胞溫度計”，作為熱效應響應的負調節(jié)器（Kregel，2002）。Montero-Barrientos 分離到哈茨木霉（T.harzianum）T34 hsp70基因，并通過同源過表達分析其功能，發(fā)現(xiàn)其具有耐熱性，并能交叉耐受滲透、鹽和氧化壓力（Montero-Barrientos et al.，2008）。折疊酶屬于蛋白二硫化物異構酶家族（PDI）或ERV1家族，通過巰基氧化酶使蛋白正確折疊。脯氨酸順反異構酶（PPI）是參與蛋白折疊的另外一個折疊酶家族重要成員。

新生的分泌蛋白在轉運和折疊過程中被糖基化。通過內(nèi)質網(wǎng)膜上的寡糖轉移酶使核心N-聚糖與天冬酰胺殘基相連。內(nèi)質網(wǎng)有一套完善的質量控制系統(tǒng)，監(jiān)督蛋白的折疊狀態(tài)，只允許完全正確折疊的蛋白被轉運出內(nèi)質網(wǎng)。錯誤折疊蛋白或聚集一起的蛋白均被轉移出內(nèi)質網(wǎng)，并被內(nèi)質網(wǎng)上的蛋白降解系統(tǒng)降解（ERAD，Bernasconi et al.，2011）。

分泌蛋白經(jīng)過折疊與糖基化后才能被分泌到細胞外。這個過程有兩個轉運小泡參與，首先蛋白從內(nèi)質網(wǎng)轉運到高爾基體，再從高爾基體轉運到質膜。在這兩個過程中，分泌蛋白通過特異蛋白包被被包裹進膜小泡涂層中，這些小泡再隨著細胞相關活動被轉運到它們的目的地，最終，小泡與靶標膜融合，將分泌蛋白釋放到高爾基體或質膜外（Spang，2008）。這些小泡的形成、轉運、融合過程是由一種蛋白復合體控制的，這種復合體的數(shù)量很多。有一部分蛋白參與全部膜的融合分泌活動——通用融合因子，例如 SEC17和SEC18/NSF蛋白，其余蛋白只是參與某一個步驟，比如SAR1/ARF1型小G蛋白參與小泡分化，Rab 類型小 G 蛋白參與小泡融合（Hutagalung et al.，2011），v-SNARE-和t-SNARE-蛋白分別位于小泡和靶標膜上。SNARE蛋白在小泡到達靶標膜時能互相識別并綁定在一起，能使小泡和靶標膜特異地融合（Malsam et al.，2008；Kienle et al.，2009）。一些大型蛋白復合體（外囊）在小泡與靶標膜融合體在質膜的定位過程中，起到了重要作用，這些蛋白復合體包括 SEC3，SEC5，SEC6，SEC8，SEC10和SEC15（He et al.，2009）。

里氏木霉（T.reesei）是一種嗜溫腐生性絲狀真菌，具有很好的合成和分泌蛋白的能力，同時具有真核特點的蛋白分泌機制與系統(tǒng)，該機制、系統(tǒng)與哺乳動物的相似，例如高甘露糖型和N-糖基化。對黑曲霉（Aspergillus niger）和里氏木霉（T.reesei）進行的超微結構觀察表明，真菌的蛋白分泌途徑遵循酵母和高等植物的基本原則（Hemming，1995）（圖11.1）。通過轉運機制，欲分泌的蛋白質被引向內(nèi)質網(wǎng)。蛋白分泌過程有信號肽的參與，所有分泌型真菌蛋白質在其N-端附近包含裂解肽；關于木霉分泌性蛋白信號肽情況見表11.1。內(nèi)質網(wǎng)膜上嵌有負責長醇依賴型蛋白質糖基化的酶，而在內(nèi)質網(wǎng)腔中則含有負責蛋白質折疊的酶，例如二硫鍵異構酶（PDI），肽基脯氨酰異構酶（PPI），或者分子伴侶例如BIP或者它們的酵母類似物（Kar2蛋白）。分泌蛋白向內(nèi)質網(wǎng)腔轉移的同時，信號序列丟失，然后進行翻譯后修飾，例如O-和N-連接的糖基化，形成二硫鍵，結構重排以便折疊正確等；有些基因編碼折疊酶，或者具有其他酶功能的蛋白，例如O-甘露糖基化，這些現(xiàn)象都在木霉中存在。

圖11.1 絲狀真菌蛋白分泌示意

T.reesei中蛋白分泌涉及的基因有：hac1，編碼UPR轉錄因子；ire1，編碼UPR響應因子；ptc2，編碼UPR負調控因子的磷酸鹽（phosphatase acting as a negative regulator of UPR）；sec61，編碼內(nèi)質網(wǎng)膜上蛋白轉運體系中的主要組件；pdi1，蛋白質二硫化物異構酶；bip1，lhs1，編碼內(nèi)質網(wǎng)中蛋白折疊相關蛋白-伴侶分子HSP70蛋白家族；sar1，編碼從內(nèi)質網(wǎng)向外分泌小泡過程涉及的小G蛋白；ypt1，編碼小泡轉運進高爾基體涉及的ras型小G蛋白；nsf1，編碼小泡融合過程中涉及的通用融合因子；snc1，編碼小泡融合到質膜過程中涉及的v-SNARE蛋白；sso1/2，編碼小泡融合到質膜過程中涉及的t-SNARE；ftt1/2，編碼蛋白分泌途徑中最后步驟涉及的14-3-3型蛋白；rho3，編碼細胞極性和小泡與質膜融合涉及的ras型小G蛋白

（Saloheimo et al.，2012）

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